アミノ酸 amino acid の目次

2018/02/11 Last update

 

このページは アミノ酸の概要と目次 @本家UBサイト に恒久的に移転しました。このページもネット上に残っていますが、最新の情報はリンク先を参照して下さい。

 




  1. 概要: アミノ酸とは
  2. 覚え方いろいろ
  3. タンパク質構成アミノ酸
  4. 構造によるタンパク質構成アミノ酸の分類
  5. 極性および等電点による分類
  6. 分解による分類

アミノ酸関連

 

生化学の基礎的事項


概要: アミノ酸とは

アミノ酸 amino acid は,広義には アミノ基 -NH2 とカルボキシル基 -COOH の両方をもつ有機化合物の総称 である(2)。

 

狭義には,タンパク質 protein の構成成分である α-アミノ酸を指す。α-アミノ酸の構造は右の図のように一般化される。すなわち,

 

  • カルボキシル基が結合している炭素(これを α 炭素という)にアミノ基も結合している。
  • α 炭素に様々な側鎖(R,このページで青字で示す部分)が結合しており,側鎖によってアミノ酸の性質が決まる。
  • アミノ酸には,光学異性体の D 型 と L 型がある。一般にタンパク質を構成するのは L 型のアミノ酸である。しかし,これを説明する合理的な理由は不明である。

 

アミノ酸の一般式

 

 

 

生体内での電離状況


アミノ酸の電離と pH

ページの下にアミノ酸の構造の一覧があり,それぞれの官能基の pKa を合わせて示してある。全体として言えることは,COOH 基の pKa は低く,NH3+ の pKa は高いということである。つまり,COOH の部分は強い酸であり電離しやすい。一方,NH3+ は弱い酸で,電離しにくいということだ。

 

  • 生理的 pH (中性, pH = 7 付近) では,カルボキシル基は COO- に,アミノ基は NH3+ になっている。この状態を dipolar form (dipolar ion) という。
  • なお,pH < 4.0 ぐらいから COOH を,pH > 8 ぐらいから NH2 を含むアミノ酸が増えてくる(2)。

pKa は,アミノ酸の機能に関わる 非常に重要な概念 である。

 

これを身につけると,たとえば酵素の活性中心になぜヒスチジン His が位置することが多いのかが理解できるようになる。

 

右に pKa を理解するための一連のページを示したので,参考にしてもらいたい。番号順に読むとわかりやすいはずである。

 


覚え方いろいろ

語呂合わせなどは,生化学関係の 格言集語呂合わせ集 のページに移しました。

 

アミノ酸構造の覚え方 も参考にして下さい。

タンパク質構成アミノ酸

Ala, alanine, A, アラニン

 

  • 乳酸 lactate とともに肝臓での糖新生 gluconeogenesis の主な原料。
  • 解糖系 glycolysis の最終産物ピルビン酸 pyruvate から合成される。
  • 解糖の最終酵素ピルビン酸キナーゼ PK に結合し,活性を阻害する。
  • アミノ酸分解の際,肝臓へ窒素を輸送する働きをする。

pK1 (COOH) = 2.4

pK2 (NH3+) = 9.9


Arg, arginine, R, アルギニン

 

  • 非必須アミノ酸であるが,成長期には摂取が必要とされる。
  • タンパク質構成アミノ酸のなかで最も塩基性が高い = pKa が大きい。

pK1 (COOH) = 1.8

pK2 (NH3+) = 9.0

pK3 (側鎖) = 12.5

 


Asn, asparagine, N, アスパラギン

 

  • アスパラガスから最初に単離されたためこの名がついた。
  • 必須アミノ酸ではなく,TCA 回路の中間体から生合成される。
  • 側鎖がポリペプチド骨格と水素結合を形成できるため,α-helix の始点および終点,β-シートのターンの部分などに位置する。
  • N-linked glycosylation を受ける。

pK1 (COOH) = 2.1

pK2 (NH3+) = 8.8


Asp, aspartate, D, アスパラギン酸

 

  • 興奮性神経伝達物質,旨味成分。
  • 側鎖に -COOH をもち,ここからプロトンを放出する 酸性アミノ酸 である。側鎖の pKa が低い。酸性アミノ酸はグルタミン酸とこれだけ。
  • プロトンを放出すると負に荷電する荷電アミノ酸でもある。
  • ピリミジン pyrimidine 合成の出発点。

pK1 (COOH) = 2.1

pK2 (NH3+) = 9.9

pK3 (側鎖) = 3.9


Cys, cysteine, C, システイン

 

  • Thiol group (-SH) がジスルフィド結合を作ってタンパク質の構造安定化に寄与する。
  • SH 基が酸化修飾を受けやすい。

 

 

pK1 (COOH) = 1.9

pK2 (NH3+) = 10.8

pK3 (側鎖) = 8.3


Gln, glutamine, Q, グルタミン

 

  • グルタミン酸にアンモニアが付加されてできる。アンモニアの解毒。

pK1 (COOH) = 2.2

pK2 (NH3+) = 9.1


Glu, glutamate, E, グルタミン酸

 

  • 興奮性神経伝達物質。抑制性神経伝達物質 GABA 合成の原料にもなる。
  • 旨味をもつ。
  • 側鎖に COOH 基がある酸性アミノ酸。
  • TCA 回路の中間体 α-KG にアミノ基をつけて生合成する。

pK1 (COOH) = 2.1

pK2 (NH3+) = 9.5

pK3 (側鎖) = 4.1


Gly, glycine, G, グリシン

 

  • 最も単純な側鎖をもつアミノ酸。
  • 抑制性神経伝達物質および抗酸化物質として機能する。
  • クレアチン合成の原料。
  • コラーゲンに大量に含まれる。

  

 

pK1 (COOH) = 2.4

pK2 (NH3+) = 9.8


His, histidine, H, ヒスチジン [histidiːn]

 

  • 側鎖にイミダゾイル基をもつタンパク質構成アミノ酸はこれだけ。酸にも塩基にもなれるという特殊なアミノ酸である。
  • イミダゾール環の N がプロトンを受け取れる。つまり塩基である。これによって正に荷電することができる。
  • 酵素の活性中心になることが多い。これはイミダゾール環がプロトンと結合する pKa が 6 前後で,局所的な条件によってプロトンを自由に扱えるためである。
  • 金属イオンと配位結合を形成することができる。これは,イミダゾール環の水素と結合していない方の N が電子対をもっているためである。
  • ヒスタミン,カルノシン生合成の前駆体。
  • 大腸菌発現系で,6 x His がタグとしてよく用いられる。

pK1 (COOH) = 1.8

pK2 (NH3+) = 9.3

pK3 (側鎖) = 6.0


Ile, isoleucine, I, イソロイシン [ʌisəluːsiːn]

 

  • 分岐鎖アミノ酸 BCAA,必須アミノ酸 EAA。
  • ロイシン Leu の構造異性体。CH3 の位置が違うだけ。
  • 側鎖にも不斉炭素原子がある。

pK1 (COOH) = 2.3

pK2 (NH3+) = 9.8


Leu, leucine, L, ロイシン [luːsiːn]

  • 分岐鎖 BCAA,必須 EAA
  • 膵臓 β 細胞の インスリン 分泌を直接刺激する作用がある。
  • 筋肉のタンパク質合成を促進,分解を阻害。

pK1 (COOH) = 2.3

pK2 (NH3+) = 9.7


Lys, lysine, K, リシン

  • pH 7 前後で側鎖の NH2 が NH3+ になる塩基性アミノ酸・荷電アミノ酸である。
  • 植物タンパク質で含量が低く,ときに栄養学上の問題となる。
  • Met とともに,脂質をミトコンドリアへ輸送するカルニチンの原料になる。
  • タンパク質分解の指標であるユビキチンが結合する。

pK1 (COOH) = 2.2

pK2 (NH3+) = 9.2

pK3 (側鎖) = 10.8


Met, methionine, M, メチオニン

 

  • 開始コドン AUG でコードされる。
  • Lys とともに,脂質をミトコンドリアへ輸送するカルニチンの原料になる。

pK1 (COOH) = 2.1

pK2 (NH3+) = 9.3


Phe, phenylalanine, F, フェニルアラニン

 

  • チロシンの前駆体。
  • Tyr や Trp など他の芳香族アミノ酸よりも疎水性が高い。

pK1 (COOH) = 2.2

pK2 (NH3+) = 9.2


Pro, proline, P, プロリン

 

  • アミノ基 NH2 を持たず,厳密にはアミノ酸ではない。
  • 環状構造がタンパク質の構造に大きく影響する。例えば,Pro が含まれていると α-helix 構造が不安定になる。

*7/15/2016 構造を修正

 

pK1 (COOH) = 2.0

pK2 (NH3+) = 10.6


Ser, serine, S, セリン

 

  • OH 基でリン酸化される。
  • プロテアーゼなどの酵素 enzyme の活性中心になれる。OH 基が O- となって求核攻撃ができるため。Chymotrypsin のページに詳細。

Thr, threonine, T, スレオニン(トレオニン)

 

  • 血液脳関門 BBB を通過でき,脳内では Gly, Ser に変換される。
  • 側鎖に不斉炭素原子がある。

pK1 (COOH) = 2.1

pK2 (NH3+) = 9.1

pK3 (側鎖) = 約 13


Trp, tryptphan, W, トリプトファン

 

  • セロトニンの合成に使われる。

pK1 (COOH) = 2.4

pK2 (NH3+) = 9.4


Tyr, tyrosine, Y, チロシン

 

  • OH 基がリン酸化される被リン酸化アミノ酸。
  • 芳香族アミノ酸。
  • ドーパミン生合成の原料。

pK1 (COOH) = 2.1

pK2 (NH3+) = 9.1

pK3 (側鎖) = 10.1


Val, valine, V, バリン [veili:n]

 

  • 分岐鎖 BCAA,必須 EAA,疎水性,非極性,糖原性。
  • 脳における取り込み量がアミノ酸の中でもっとも高い。

pK1 (COOH) = 2.2

pK2 (NH3+) = 9.7


その他のアミノ酸および関連化合物

Tau, taurine, タウリン

生体で重要な働きを示す分子で,アミノ酸のように扱われているが,カルボキシル基 carboxyl group をもたないためアミノ酸ではない。イカ,タコ,カキ,アサリなどに多く含まれる。

 

NAA, N-Acetyl-L-aspartate, N-アセチルアスパラギン酸

Glu の次に高い濃度で脳 brain に存在する遊離アミノ酸。神経 neuron で作られ,軸索から細胞外液へ流出する。浸透圧調節や Asp の前駆体として機能していると思われる。脳で神経細胞数のマーカーとして使われる。

 

β-N-methylamino-L-alanine, L-BMAA

ソテツ類に含まれる神経毒性をもつアミノ酸(Kisby, 2013a)。

コメント: 0

References

  1. 下村 2009a (Review). 分岐鎖アミノ酸(BCAA)代謝の調節機構. 化学と生物 47, 480-485.
  2. Berg et al. 2006a (Book). Biochemistry.  参考書のページ(和書洋書)にレビューがあるのでご覧下さい。
  3. 最強!! 管理栄養士合格への楽ゴロ!! Link.