1. 概要: アミノ酸とは
2. 覚え方いろいろ
3. タンパク質構成アミノ酸
4. 構造によるタンパク質構成アミノ酸の分類
   
   • 芳香族アミノ酸
   • 分岐鎖アミノ酸
5. 極性および等電点による分類
   
   • 極性，非極性アミノ酸
   • 酸性，塩基性アミノ酸
   • 荷電アミノ酸 -> 酸性，塩基性アミノ酸
6. 分解による分類

アミノ酸 amino acid は，広義には アミノ基 -NH₂ とカルボキシル基 -COOH の両方をもつ有機化合物の総称 である（2）。

狭義には，タンパク質 protein の構成成分である α-アミノ酸を指す。α-アミノ酸の構造は右の図のように一般化される。すなわち，

• カルボキシル基が結合している炭素（これを α 炭素という）にアミノ基も結合している。
• α 炭素に様々な側鎖（R，このページで青字で示す部分）が結合しており，側鎖によってアミノ酸の性質が決まる。
• アミノ酸には，光学異性体の D 型 と L 型がある。一般にタンパク質を構成するのは L 型のアミノ酸である。しかし，これを説明する合理的な理由は不明である。

pKa は，アミノ酸の機能に関わる 非常に重要な概念 である。

これを身につけると，たとえば酵素の活性中心になぜヒスチジン His が位置することが多いのかが理解できるようになる。

右に pKa を理解するための一連のページを示したので，参考にしてもらいたい。番号順に読むとわかりやすいはずである。

Ala, alanine, A, アラニン

• 乳酸 lactate とともに肝臓での糖新生 gluconeogenesis の主な原料。
• 解糖系 glycolysis の最終産物ピルビン酸 pyruvate から合成される。
• 解糖の最終酵素ピルビン酸キナーゼ PK に結合し，活性を阻害する。
• アミノ酸分解の際，肝臓へ窒素を輸送する働きをする。

Arg, arginine, R, アルギニン

• 非必須アミノ酸であるが，成長期には摂取が必要とされる。
• タンパク質構成アミノ酸のなかで最も塩基性が高い = pKa が大きい。

Asn, asparagine, N, アスパラギン

• アスパラガスから最初に単離されたためこの名がついた。
• 必須アミノ酸ではなく，TCA 回路の中間体から生合成される。
• 側鎖がポリペプチド骨格と水素結合を形成できるため，α-helix の始点および終点，β-シートのターンの部分などに位置する。
• N-linked glycosylation を受ける。

Asp, aspartate, D, アスパラギン酸

• 興奮性神経伝達物質，旨味成分。
• 側鎖に -COOH をもち，ここからプロトンを放出する 酸性アミノ酸 である。側鎖の pKa が低い。酸性アミノ酸はグルタミン酸とこれだけ。
• プロトンを放出すると負に荷電する荷電アミノ酸でもある。
• ピリミジン pyrimidine 合成の出発点。

Cys, cysteine, C, システイン

• Thiol group (-SH) がジスルフィド結合を作ってタンパク質の構造安定化に寄与する。
• SH 基が酸化修飾を受けやすい。

Gln, glutamine, Q, グルタミン

• グルタミン酸にアンモニアが付加されてできる。アンモニアの解毒。

Glu, glutamate, E, グルタミン酸

• 興奮性神経伝達物質。抑制性神経伝達物質 GABA 合成の原料にもなる。
• 旨味をもつ。
• 側鎖に COOH 基がある酸性アミノ酸。
• TCA 回路の中間体 α-KG にアミノ基をつけて生合成する。

Gly, glycine, G, グリシン

• 最も単純な側鎖をもつアミノ酸。
• 抑制性神経伝達物質および抗酸化物質として機能する。
• クレアチン合成の原料。
• コラーゲンに大量に含まれる。

His, histidine, H, ヒスチジン [histidiːn]

• 側鎖にイミダゾイル基をもつタンパク質構成アミノ酸はこれだけ。酸にも塩基にもなれるという特殊なアミノ酸である。
• イミダゾール環の N がプロトンを受け取れる。つまり塩基である。これによって正に荷電することができる。
• 酵素の活性中心になることが多い。これはイミダゾール環がプロトンと結合する pKa が 6 前後で，局所的な条件によってプロトンを自由に扱えるためである。
• 金属イオンと配位結合を形成することができる。これは，イミダゾール環の水素と結合していない方の N が電子対をもっているためである。
• ヒスタミン，カルノシン生合成の前駆体。
• 大腸菌発現系で，6 x His がタグとしてよく用いられる。

Ile, isoleucine, I, イソロイシン [ʌisəluːsiːn]

• 分岐鎖アミノ酸 BCAA，必須アミノ酸 EAA。
• ロイシン Leu の構造異性体。CH₃ の位置が違うだけ。
• 側鎖にも不斉炭素原子がある。

Leu, leucine, L, ロイシン [luːsiːn]

• 分岐鎖 BCAA，必須 EAA
• 膵臓 β 細胞の インスリン 分泌を直接刺激する作用がある。
• 筋肉のタンパク質合成を促進，分解を阻害。

Lys, lysine, K, リシン

• pH 7 前後で側鎖の NH₂ が NH₃⁺ になる塩基性アミノ酸・荷電アミノ酸である。
• 植物タンパク質で含量が低く，ときに栄養学上の問題となる。
• Met とともに，脂質をミトコンドリアへ輸送するカルニチンの原料になる。
• タンパク質分解の指標であるユビキチンが結合する。

Met, methionine, M, メチオニン

• 開始コドン AUG でコードされる。
• Lys とともに，脂質をミトコンドリアへ輸送するカルニチンの原料になる。

Phe, phenylalanine, F, フェニルアラニン

• チロシンの前駆体。
• Tyr や Trp など他の芳香族アミノ酸よりも疎水性が高い。

Pro, proline, P, プロリン

• アミノ基 NH₂ を持たず，厳密にはアミノ酸ではない。
• 環状構造がタンパク質の構造に大きく影響する。例えば，Pro が含まれていると α-helix 構造が不安定になる。

Ser, serine, S, セリン

• OH 基でリン酸化される。
• プロテアーゼなどの酵素 enzyme の活性中心になれる。OH 基が O^- となって求核攻撃ができるため。Chymotrypsin のページに詳細。

Thr, threonine, T, スレオニン（トレオニン）

• 血液脳関門 BBB を通過でき，脳内では Gly, Ser に変換される。
• 側鎖に不斉炭素原子がある。

Trp, tryptphan, W, トリプトファン

• セロトニンの合成に使われる。

Tyr, tyrosine, Y, チロシン

• OH 基がリン酸化される被リン酸化アミノ酸。
• 芳香族アミノ酸。
• ドーパミン生合成の原料。

Val, valine, V, バリン [veili:n]

• 分岐鎖 BCAA，必須 EAA，疎水性，非極性，糖原性。
• 脳における取り込み量がアミノ酸の中でもっとも高い。